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  1. 広島大学の刊行物
  2. 広島大学大学院総合科学研究科紀要. I, 人間科学研究
  3. 7巻

ペプチド作動性Na+チャネルの活性化とイオン透過性を制御する機能部位 <学位論文要旨>

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2032758
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2032758
d31a5c20-2b03-42fa-99b3-42ef87102914
名前 / ファイル ライセンス アクション
StudiesInHumanSciences_7_51.pdf StudiesInHumanSciences_7_51.pdf (1.0 MB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル ペプチド作動性Na+チャネルの活性化とイオン透過性を制御する機能部位 <学位論文要旨>
言語 ja
タイトル
タイトル Functional sites controlling the activation and ion permeation of a peptide-gated Na+ channel <Summaries of the Doctoral Theses>
言語 en
作成者 小谷, 侑

× 小谷, 侑

ja 小谷, 侑

en Kodani, Yu

Search repository
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 Copyright (c) 2012 by Graduate School of Integrated Arts and Sciences, Hiroshima University All rights reserved
主題
主題Scheme NDC
主題 460
内容記述
内容記述 Peptides are ubiquitous signaling molecules in animals. Most of the peptide receptors identified so far are G protein-coupled receptors, but peptide-gated Na+ channels have also been cloned. This study investigated the structurefunction relationship of a peptide(FMRFamide)- gated Na+ channel (FaNaC). We focused on three polar residues (Y548, D552, D556) around the outer end of the second transmembrane domain of FaNaC. Site-directed mutagenesis and cysteine modification experiments uncovered that D552 is a critical determinant for various functional aspects of FaNaC, such as activation and desensitization kinetics, apparent FMRFamide sensitivity, channel block by FMRFamide, and current rectification. Double-mutant cycle analysis demonstrated that the interaction between D552 and Y548 regulates both activation and desensitization processes. Although point mutants in D556 were nonfunctional, a double mutant D552N/D556N was functional and showed markedly slow current kinetics. External Ca2+ inhibited the activation and desensitization of FaNaC. These Ca2+ actions were diminished by removal of the negative charge of D552, and notably, the Ca2+ action on desensitization was completely abolished in D552N/D556N, suggesting that D552 and D556 are involved in the Ca2+-binding site. In summary, Y548, D552, and D556 are important sites controlling the gating of FaNaC, and D552 also affects the ion permeation of the channel.
言語 en
出版者
出版者 広島大学大学院総合科学研究科
言語
言語 jpn
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 1881-7688
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA12198647
開始ページ
開始ページ 51
書誌情報 広島大学大学院総合科学研究科紀要. I, 人間科学研究
Bulletin of the Graduate School of Integrated Arts and Sciences, Hiroshima University. I, Studies in human sciences

巻 7, p. 51-53, 発行日 2012-12-31
旧ID 34622
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Ver.1 2025-03-02 09:44:33.062090
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