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  1. 学術雑誌論文等

Characterization of rat and human CYP2J enzymes as Vitamin D 25-hydroxylases

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2008836
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2008836
3f61be7c-55fa-4450-97f6-78e851c4e531
名前 / ファイル ライセンス アクション
Steroids_741_849.pdf Steroids_741_849.pdf (398.5 KB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Characterization of rat and human CYP2J enzymes as Vitamin D 25-hydroxylases
言語 en
作成者 Aiba, Isamu

× Aiba, Isamu

en Aiba, Isamu

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Yamasaki, Tomoaki

× Yamasaki, Tomoaki

en Yamasaki, Tomoaki

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Shinki, Toshimasa

× Shinki, Toshimasa

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Izumi, Shunsuke

× Izumi, Shunsuke

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Yamamoto, Keiko

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Yamada, Sachiko

× Yamada, Sachiko

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Terato, Hiroaki

× Terato, Hiroaki

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Ide, Hiroshi

× Ide, Hiroshi

en Ide, Hiroshi

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Ohyama, Yoshihiko

× Ohyama, Yoshihiko

en Ohyama, Yoshihiko

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アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 Copyright (c) 2006 Elsevier Inc.
主題
主題Scheme Other
主題 25-Hydroxylase
主題
主題Scheme Other
主題 CYP2J2
主題
主題Scheme Other
主題 CYP2J3
主題
主題Scheme Other
主題 vitamin D2
主題
主題Scheme Other
主題 vitamin D3
主題
主題Scheme NDC
主題 460
内容記述
内容記述 vitamin D is 25-hydroxylated in the liver, before being activated by 1α-hydroxylation in the kidney. Recently, the rat cytochrome P450 2J3 (CYP2J3) has been identified as a principal vitamin D 25-hydroxylase in the rat [Yamasaki T, Izumi S, Ide H, Ohyama Y. Identification of a novel rat microsomal vitamin D3 25-hydroxylase. J Biol Chem 2004;279(22):22848-56]. In this study, we examine whether human CYP2J2 that exhibits 73 0x1.39bf8p-890mino acid homology to rat CYP2J3 has similar catalytic properties. Recombinant human CYP2J2 was overexpressed in Escherichia coli, purified, and assayed for vitamin D 25-hydroxylation activity. We found significant 25-hydroxylation activity toward vitamin D3 (turnover number, 0.087 min-1), vitamin D2 (0.16 min-1), and 1α-hydroxyvitamin D3 (2.2 min-1). Interestingly, human CYP2J2 hydroxylated vitamin D2, an exogenous vitamin D, at a higher rate than it did vitamin D3, an endogenous vitamin D, whereas, rat CYP2J3 hydroxylated vitamin D3 (1.4 min-1) more efficiently than vitamin D2 (0.86 min-1). Our study demonstrated that human CYP2J2 exhibits 25-hydroxylation activity as well as rat CYP2J3, although the activity of human CYP2J2 is weaker than rat CYP2J3. CYP2J2 and CYP2J3 exhibit distinct preferences toward vitamin D3 and D2. c 2006 Elsevier Inc. All rights reserved.
言語 en
出版者
出版者 Elsevier Inc
日付
日付 2006
日付タイプ Created
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版タイプ
出版タイプ AO
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1016/j.steroids.2006.04.009
関連情報
識別子タイプ PMID
関連識別子 16842832
関連情報
関連タイプ isVersionOf
識別子タイプ DOI
関連識別子 http://dx.doi.org/10.1016/j.steroids.2006.04.009
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0039-128X
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA00850124
開始ページ
開始ページ 849
書誌情報 Steroids
Steroids

巻 71, 号 10, p. 849-856, 発行日 2006
旧ID 15353
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Ver.1 2025-02-21 04:36:30.744232
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