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  1. 広島大学の刊行物
  2. 広島大学生物生産学部紀要
  3. 30巻2号

牛乳蛋白質の発癌性ヘテロサイクリックアミンに対する結合性

https://doi.org/10.15027/23524
https://doi.org/10.15027/23524
d5ab9e11-8207-4677-952c-96a1c68112ba
名前 / ファイル ライセンス アクション
46-1611.pdf 46-1611.pdf (456.2 KB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Binding Ability of Bovine Milk Proteins to Mutagenic Heterocyclic Amine of 3-amino-1, 4-dimethyl-5H-pyrido[4, 3-b]indole
言語 en
タイトル
タイトル 牛乳蛋白質の発癌性ヘテロサイクリックアミンに対する結合性
言語 ja
作成者 Yoshida, Shigeru

× Yoshida, Shigeru

en Yoshida, Shigeru

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Ye, Xiuyun

× Ye, Xiuyun

en Ye, Xiuyun

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Nishiumi, Tadayuki

× Nishiumi, Tadayuki

en Nishiumi, Tadayuki

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アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
主題
主題Scheme NDC
主題 460
内容記述
内容記述 牛乳中の各種蛋白質、即ち whole casein, αs-casein, β-casein, κ-casein, β-lactoglobulin A, β-lactoglobulin B, α-lactalbumin, lactoferrin, lactoperoxidase を分離精製し、これらの蛋白質が発癌性ヘテロサイクリックアミンである 3-amino-1, 4-dimethyl-5Hpyrido[4, 3-b]indole (Trp-P-1) と給合するか否かについて実験を行った。さらに我々自身で分離調製した蛋白質と比較検討する為にSigma社製のα-casein, β-casein, κ-casein, β-lactoglobulin A, β-lactoglobulin B, α-lactalbumin, lactoferrin, lactoperoxidase ついても同様の実験を行った。凍結乾燥した蛋白質2mg, Trp-P1 20μgを0.4mlのpH7.4, 50mM燐酸バッファーに溶解し、37℃で10分間振盪し反応させる。つづいて、日本ミリポアリミテッド製のUFC3LGC00を用いて反応液中の非結合型 Trp-P-1 を限外濾過により分離し、この Trp-P-1 を HPLC 法により測定する。HPLC は日立 L-6000ポンプ・L-4000UV 検出機に GL-Science 製 Inertsil ODS-2(4.6×150mm)カラムを使用し、acetonitrile-H2O-triethylamine 50:50:0.05 で展開した。254nmに於ける吸収を SIC System Instruments 製Labchart 12で記録する。Whole casein:54.04%, αs-casein:40.02%, β-casein:56.24%, κ-casein:33.75% で反応液中の Trp-P-1 を比較的に高い割合で結合した。Sigma 社製の α-Casein:59.46%, β-casein:40.43%, κ-casein:23.75% で類似の傾向を示した。β-Lactoglobulin A:23.61%, β-lactoglobulin B:17.87%, β-lactoglobulin A・Sigma:15.78%, β-lactoglebulin B・sigma:3.65% であった。Lactoperoxidase:15.20%, lactoperoxidase・Sigma:6.41%, lactoferrin-a:22.53%, lacteferrin-b:6.92% であったが、α-lactalbumain, α-lactalbumin・Sigma, lacteferrin・Sigma は Trp-P-1 と結合しなかった。
言語 ja
内容記述
内容記述 The binding ability of bovine milk proteins with mutagenic heterocyclic amine was investigated. Binding was determined with 2 mg of protein and 20 g of 3-amino-1, 4-dimethyl-5H-pyrido[4, 3-b]indole (Trp-P-1) in 0.4 ml of pH 7.4, 50 mM phosphate buffer, at 37°C, in a shaker for 10 min. The unbound Trp-P-1 in protein-free ultrafiltrate was prepared using Ultrafree UFC3LGC00 and was analyzed by HPLC method. The binding of whole casein, αs-casein, β-casein and κ-casein were 54,03, 40.02, 56.24 and 33.75%, respectively. β-Lactoglobulin A, β-lactoglobulin B, lactoperoxidase, lactoferrin-a and lactoferrin-b were 23.61, 17.87, 15.20, 22.53 and 6.92% respectively. However, α-lactalbumin could not bind Trp-P-1 in this experiment. The binding of these milk proteins which were prepared by ourselves were compared with purchased proteins. They showed similar tendency to our proteins.
言語 en
出版者
出版者 広島大学生物生産学部
出版者
出版者 農林水産研究情報センター
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
ID登録
ID登録 10.15027/23524
ID登録タイプ JaLC
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0387-7647
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00213621
開始ページ
開始ページ 123
書誌情報 広島大学生物生産学部紀要
Journal of the Faculty of Applied Biological Science, Hiroshima University

巻 30, 号 2, p. 123-127, 発行日 1991-12
旧ID 23524
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Ver.1 2025-03-02 01:45:27.819055
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