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  1. 学術雑誌論文等

Bisecting GlcNAc Is a General Suppressor of Terminal Modification of N-glycan

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2007718
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2007718
bb4d9f77-27f1-4405-8759-c30e15a03cd8
名前 / ファイル ライセンス アクション
MCP_18_2044.pdf MCP_18_2044.pdf (2.6 MB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Bisecting GlcNAc Is a General Suppressor of Terminal Modification of N-glycan
言語 en
作成者 Nakano, Miyako

× Nakano, Miyako

en Nakano, Miyako

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Mishra, Sushil K.

× Mishra, Sushil K.

en Mishra, Sushil K.

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Tokoro, Yuko

× Tokoro, Yuko

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Sato, Keiko

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Nakajima, Kazuki

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Yamaguchi, Yoshiki

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Taniguchi, Naoyuki

× Taniguchi, Naoyuki

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Kizuka, Yasuhiko

× Kizuka, Yasuhiko

en Kizuka, Yasuhiko

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アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 This research was originally published in Molecular & Cellular Proteomics. Miyako Nakano, Sushil K. Mishra, Yuko Tokoro, Keiko Sato, Kazuki Nakajima, Yoshiki Yamaguchi, Naoyuki Taniguchi, Yasuhiko Kizuka. Bisecting GlcNAc Is a General Suppressor of Terminal Modification of N-glycan. Mol Cell Proteomics. 2019; Vol 18: pp2044-pp2057. © the American Society for Biochemistry and Molecular Biology
権利情報
権利情報 This is not the published version. Please cite only the published version. この論文は出版社版でありません。引用の際には出版社版をご確認、ご利用ください。
主題
主題Scheme Other
主題 Glycomics
主題
主題Scheme Other
主題 glycoprotein pathways
主題
主題Scheme Other
主題 glycosylation
主題
主題Scheme Other
主題 glycoproteins
主題
主題Scheme Other
主題 glycoprotein structure
主題
主題Scheme Other
主題 glycoproteomics
主題
主題Scheme Other
主題 bisecting GlcNAc
主題
主題Scheme Other
主題 fucosylation
主題
主題Scheme Other
主題 GnT-III
主題
主題Scheme Other
主題 HNK-1
主題
主題Scheme Other
主題 sialylation
内容記述
内容記述 Glycoproteins are decorated with complex glycans for protein functions. However, regulation mechanisms of complex glycan biosynthesis are largely unclear. Here we found that bisecting GlcNAc, a branching sugar residue in N-glycan, suppresses the biosynthesis of various types of terminal epitopes in N-glycans, including fucose, sialic acid and human natural killer-1. Expression of these epitopes in N-glycan was elevated in mice lacking the biosynthetic enzyme of bisecting GlcNAc, GnT-III, and was conversely suppressed by GnT-III overexpression in cells. Many glycosyltransferases for N-glycan terminals were revealed to prefer a nonbisected N-glycan as a substrate to its bisected counterpart, whereas no up-regulation of their mRNAs was found. This indicates that the elevated expression of the terminal N-glycan epitopes in GnT-III-deficient mice is attributed to the substrate specificity of the biosynthetic enzymes. Molecular dynamics simulations further confirmed that nonbisected glycans were preferentially accepted by those glycosyltransferases. These findings unveil a new regulation mechanism of protein N-glycosylation.
言語 en
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 This work was supported by Grant-in-Aid for Scientific Research (C) to Y.K. [17K07356], Leading Initiative for Excellent Young Researchers (LEADER) project to Y.K. from the Japan Society for the Promotion of Science (JSPS), by Takeda Science Foundation, and by Mochida Memorial Foundation for Medical and Pharmaceutical Research.
出版者
出版者 American Society for Biochemistry and Molecular Biology
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版タイプ
出版タイプ AO
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1074/mcp.RA119.001534
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 https://doi.org/10.1074/mcp.RA119.001534
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 1535-9476
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 1535-9484
開始ページ
開始ページ 2044
書誌情報 Molecular & Cellular Proteomics
Molecular & Cellular Proteomics

巻 18, 号 10, p. 2044-2057, 発行日 2019-08-02
旧ID 48192
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Ver.1 2025-02-21 04:00:54.688765
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