| Item type |
デフォルトアイテムタイプ_（フル）(1) |
| 公開日 |
2023-03-18 |
| タイトル |
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タイトル |
Metal Ion Selectivity of the Vanadium(V)-Reductase Vanabin2 |
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言語 |
en |
| 作成者 |
Kitayama, Hiroki
Yamamoto, Sohei
Michibata, Hitoshi
Ueki, Tatsuya
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| アクセス権 |
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アクセス権 |
open access |
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アクセス権URI |
http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
| 権利情報 |
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権利情報 |
Copyright (c) The Royal Society of Chemistry 2013 |
| 主題 |
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主題Scheme |
NDC |
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主題 |
460 |
| 内容記述 |
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内容記述 |
In a previous study, Vanabin2, a member of a family of V(IV)-binding proteins, or Vanabins, was shown to act as a V(V)-reductase. The current study assesses the ability of Vanabin2 to reduce various transition metal ions in vitro. An NADPH-coupled oxidation assay yielded no evidence of reduction activity with the hexavalent transition metal anions, MoVIO42- and WVIO42-, or with three divalent cations, Mn(II), Ni(II), and Co(II). Although Cu(II) is readily reduced by glutathione and is gradually oxidized in air, this process was not affected by the presence of Vanabin2. In the experiments conducted thus far, Vanabin2 acts only as a V(V)-reductase. This high selectivity may account for the metal ion selectivity of vanadium accumulation in ascidians. |
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言語 |
en |
| 出版者 |
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出版者 |
Royal Society of Chemistry |
| 言語 |
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言語 |
eng |
| 資源タイプ |
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資源タイプ識別子 |
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 |
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資源タイプ |
journal article |
| 出版タイプ |
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出版タイプ |
AO |
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出版タイプResource |
http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce |
| 関連情報 |
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識別子タイプ |
DOI |
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関連識別子 |
10.1039/c3dt50404b |
| 関連情報 |
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関連タイプ |
isVersionOf |
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識別子タイプ |
DOI |
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関連識別子 |
http://doi.org/10.1039/c3dt50404b |
| 収録物識別子 |
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収録物識別子タイプ |
ISSN |
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収録物識別子 |
1477-9226 |
| 収録物識別子 |
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収録物識別子タイプ |
NCID |
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収録物識別子 |
AA11810256 |
| 開始ページ |
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開始ページ |
11921 |
| 書誌情報 |
Dalton Transactions
Dalton Transactions
巻 42,
p. 11921-11925,
発行日 2013
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| 旧ID |
39965 |
DaltonTrans_42_11921.pdf (211.2 KB)
