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  1. 学術雑誌論文等

Regulation of melanin-concentrating hormone receptor 1 signaling by RGS8 with the receptor third intracellular loop

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2006569
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2006569
a182e298-971f-4827-982d-5742dd78bd3f
名前 / ファイル ライセンス アクション
CellSignal_20_2084.pdf CellSignal_20_2084.pdf (3.5 MB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Regulation of melanin-concentrating hormone receptor 1 signaling by RGS8 with the receptor third intracellular loop
言語 en
作成者 Miyamoto-Matsubara, Mayumi

× Miyamoto-Matsubara, Mayumi

en Miyamoto-Matsubara, Mayumi

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Saitoh, Osamu

× Saitoh, Osamu

en Saitoh, Osamu

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Maruyama, Kei

× Maruyama, Kei

en Maruyama, Kei

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Aizaki, Yoshimi

× Aizaki, Yoshimi

en Aizaki, Yoshimi

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Saito, Yumiko

× Saito, Yumiko

en Saito, Yumiko

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アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 Copyright (c) 2008 Elsevier Inc.
主題
主題Scheme Other
主題 MCH
主題
主題Scheme Other
主題 MCH receptor
主題
主題Scheme Other
主題 RGS protein
主題
主題Scheme Other
主題 Calcium
主題
主題Scheme Other
主題 Basic motif
主題
主題Scheme Other
主題 Signaling complex
主題
主題Scheme NDC
主題 460
内容記述
内容記述 Melanin-concentrating hormone (MCH) receptor 1 (MCH1R) belongs to the class A G protein-coupled receptors (GPCRs). The MCH-MCH1R system plays a central role in energy metabolism, and thus the regulation of signaling pathways activated by this receptor is of particular interest. Regulator of G protein signaling (RGS) proteins work by increasing the GTPase activity of G protein α subunits and attenuate cellular responses coupled with G proteins. Recent evidence has shown that RGS proteins are not simple G protein regulators but equally inhibit the signaling from various GPCRs. Here, we demonstrate that RGS8, which is highly expressed in the brain, functions as a negative modulator of MCH1R signaling. By using biochemical approaches, RGS8 was found to selectively and directly bind to the third intracellular (i3) loop of MCH1R in vitro. When expressed in HEK293T cells, RGS8 and MCH1R colocalized to the plasma membrane and RGS8 potently inhibited the calcium mobilization induced by MCH. The N-terminal 9 amino acids of RGS8 were required for the optimal capacity to downregulate the receptor signaling. Furthermore, Arg253 and Arg256 at the distal end of the i3 loop were found to comprise a structurally important site for the functional interaction with RGS8, since coexpression of RGS8 with R253Q/R256Q mutant receptors resulted a loss of induction of MCH-stimulated calcium mobilization. This functional association suggests that RGS8 may represent a new therapeutic target for the development of novel pharmaceutical agents.
言語 en
出版者
出版者 Elsevier Science Inc.
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版タイプ
出版タイプ AO
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1016/j.cellsig.2008.07.019
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 http://dx.doi.org/10.1016/j.cellsig.2008.07.019
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0898-6568
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA10671314
開始ページ
開始ページ 2084
書誌情報 Cellular Signalling
Cellular Signalling

巻 20, 号 11, p. 2084-2094, 発行日 2008-11
旧ID 25971
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Ver.1 2025-02-21 03:25:19.371679
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