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  1. 学術雑誌論文等

Pressure dependence of activity and stability of dihydrofolate reductases of the deep-sea bacterium Moritella profunda and Escherichia coli

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2006386
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2006386
80aeced2-106f-498c-a166-557662dabc4a
名前 / ファイル ライセンス アクション
BBA_1824_511.pdf BBA_1824_511.pdf (1.1 MB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Pressure dependence of activity and stability of dihydrofolate reductases of the deep-sea bacterium Moritella profunda and Escherichia coli
言語 en
作成者 Ohmae, Eiji

× Ohmae, Eiji

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Murakami, Chiho

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Akasaka, Kazuyuki

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Kato, Chiaki

× Kato, Chiaki

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アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 (c) 2012 Elsevier B.V. All rights reserved.
主題
主題Scheme Other
主題 Cavity
主題
主題Scheme Other
主題 Hydration
主題
主題Scheme Other
主題 Deep sea
主題
主題Scheme Other
主題 Dihydrofolate reductase
主題
主題Scheme Other
主題 Molecular adaptation
主題
主題Scheme Other
主題 Moritella profunda
主題
主題Scheme NDC
主題 460
内容記述
内容記述 To understand the pressure-adaptation mechanism of deep-sea enzymes, we studied the effects of pressure on the enzyme activity and structural stability of dihydrofolate reductase (DHFR) of the deep-sea bacterium Moritella profunda (mpDHFR) in comparison with those of Escherichia call (ecDHFR). mpDHFR exhibited optimal enzyme activity at 50 MPa whereas ecDHFR was monotonically inactivated by pressure, suggesting inherent pressure-adaptation mechanisms in mpDHFR. The secondary structure of apo-mpDHFR was stable up to 80 C, as revealed by circular dichroism spectra. The free energy changes due to pressure and urea unfolding of apo-mpDHFR, determined by fluorescence spectroscopy, were smaller than those of ecDHFR, indicating the unstable structure of mpDHFR against pressure and urea despite the three-dimensional crystal structures of both DHFRs being almost the same. The respective volume changes due to pressure and urea unfolding were -45 and -53 ml/mol at 25 degrees C for mpDHFR, which were smaller (less negative) than the corresponding values of -77 and -85 ml/mol for ecDHFR. These volume changes can be ascribed to the difference in internal cavity and surface hydration of each DHFR. From these results, we assume that the native structure of mpDHFR is loosely packed and highly hydrated compared with that of ecDHFR in solution.
言語 en
出版者
出版者 Elsevier Science BV
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版タイプ
出版タイプ AO
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1016/j.bbapap.2012.01.001
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.01.001
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 1570-9639
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA11966765
開始ページ
開始ページ 511
書誌情報 Biochimica et Biophysica Acta
Biochimica et Biophysica Acta

巻 1824, 号 3, p. 511-519, 発行日 2012
旧ID 34821
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Ver.1 2025-02-21 03:19:50.777085
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