ログイン
Language:

WEKO3

  • トップ
  • ランキング
To
lat lon distance
To

Field does not validate



インデックスリンク

インデックスツリー

メールアドレスを入力してください。

WEKO

One fine body…

WEKO

One fine body…

アイテム

  1. 広島大学の刊行物
  2. 広島大学生物生産学部紀要
  3. 29巻2号

Bacillus thuringiensis dendrolimus T84A1の殺虫性蛋白質遺伝子の塩基配列の決定

https://doi.org/10.15027/23510
https://doi.org/10.15027/23510
dff59c63-0d70-4a08-9c30-5aca0e0b6877
名前 / ファイル ライセンス アクション
46-1597.pdf 46-1597.pdf (1.4 MB)
アイテムタイプ デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Nucleotide Sequence of the Lepidoptera-toxic Protein Gene of Bacillus thuringiensis subsp. dendrolimus T84A1
言語 en
タイトル
タイトル Bacillus thuringiensis dendrolimus T84A1の殺虫性蛋白質遺伝子の塩基配列の決定
言語 ja
作成者 Ogo, Masashi

× Ogo, Masashi

en Ogo, Masashi

Search repository
Yamada, Shoichi

× Yamada, Shoichi

en Yamada, Shoichi

Search repository
Kobayashi, Yasuo

× Kobayashi, Yasuo

en Kobayashi, Yasuo

Search repository
Shibata, Jiro

× Shibata, Jiro

en Shibata, Jiro

Search repository
Nagamatsu, Yasunori

× Nagamatsu, Yasunori

en Nagamatsu, Yasunori

Search repository
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
主題
主題Scheme NDC
主題 460
内容記述
内容記述 Bacillus thuringiensis dendrolimus T84A1の殺虫性蛋白質遺伝子を合む3882塩基の配列を決定した。本菌の結品蛋白質は1180個のアミノ酸(分子量133, 487Da)から成ることが推定された。蛋白質の研究と今回決定した配列の結果から、最小の殺虫活性断片であるFragment Tが結晶蛋白質のN-末端側の半分に位置することがわかった。結晶蛋白質のハイドロパシー分析からN-末端側の半分の領域は疎水的でC-末端側は親水的であることが明らかになった。そのC-末端側に大部分のシステイン、リジン残基が偏って存在していることから、C-末端側は結晶の形成に開与していることが予測された。サテライシンによるFragment Tの限定水解とハイドロパシーの解析によって3つのドメインから成る毒性発現領域の構造の構築が明確になった。また、大陽菌における殺虫性結晶蛋白質の生産に与える培養温度の影響を検討したところ、通常の培養温度である37℃に比べてより低い25℃の方が顕著な蓄積を示すことが明らかになった。
言語 ja
内容記述
内容記述 A 3882 nucleotides sequence including the complete crystal protein gene of Bacillus thuringiensis (B. t.) dendrolimus T84A1 was determined by the dideoxy-chain termination method. It was revealed that the gene of B. t. dendrolimus is highly homologous to that of B. t. sotto (SHIBANO et al., 1986). According to the suggested nomenclature, this gene is classified into cryIA(a) (HOFTE and WHITELEY, 1989). The open reading frame encoded. a 133487.71 Da protein consisting of 1180 amino acid residues. The hydropathy of the predicted crystal protein was also analyzed. When the crystal protein gene was expressed in E. coli MV1184 using the vector pUC118, the lower cultivation temperature (25°C) yield larger accumulation of the crystal protein than that at ordinary temperature (37°C). Based on the sequence determined in this study, the functional structure of the crystal protein was discussed.
言語 en
出版者
出版者 広島大学生物生産学部
出版者
出版者 農林水産研究情報センター
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
ID登録
ID登録 10.15027/23510
ID登録タイプ JaLC
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0387-7647
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00213621
開始ページ
開始ページ 95
書誌情報 広島大学生物生産学部紀要
Journal of the Faculty of Applied Biological Science, Hiroshima University

巻 29, 号 2, p. 95-107, 発行日 1990-12
旧ID 23510
戻る
0
views
See details
Views

Versions

Ver.1 2025-03-02 01:43:49.772961
Show All versions

Share

Share
tweet

Cite as

Other

print

エクスポート

OAI-PMH
  • OAI-PMH JPCOAR 2.0
  • OAI-PMH JPCOAR 1.0
  • OAI-PMH DublinCore
  • OAI-PMH DDI
Other Formats
  • JSON
  • BIBTEX
  • ZIP

コミュニティ

確認

確認

確認


Powered by WEKO3


Powered by WEKO3