ログイン
言語:

WEKO3

  • トップ
  • ランキング
To
lat lon distance
To

Field does not validate



インデックスリンク

インデックスツリー

メールアドレスを入力してください。

WEKO

One fine body…

WEKO

One fine body…

アイテム

  1. 広島大学の刊行物
  2. 生物生産学研究
  3. 32巻2号

Geotrichum sp.FO347-2株が生産するリパーゼの精製と性質

https://doi.org/10.15027/24666
https://doi.org/10.15027/24666
94048dc1-d869-4155-bf05-5d4213ed482a
名前 / ファイル ライセンス アクション
50-0527.pdf 50-0527.pdf (896.6 KB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Geotrichum sp.FO347-2株が生産するリパーゼの精製と性質
言語 ja
タイトル
タイトル Purification and Characterization of Extracellular Lipases Produced by Geotrichum sp. FO347-2
言語 en
作成者 池本, 昌弘

× 池本, 昌弘

ja 池本, 昌弘

en Ikemoto, Masahiro

Search repository
櫛田, 靖

× 櫛田, 靖

ja 櫛田, 靖

en Kushida, Yasushi

Search repository
太田, 安英

× 太田, 安英

ja 太田, 安英

en Ota, Yasuhide

Search repository
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
主題
主題Scheme Other
主題 鰯油
主題
主題Scheme Other
主題 リパーゼ
主題
主題Scheme Other
主題 Geotrichum
主題
主題Scheme Other
主題 Positional Specificity Index(PSI)
主題
主題Scheme Other
主題 Geotrichum
主題
主題Scheme Other
主題 lipase
主題
主題Scheme Other
主題 sardine oil
主題
主題Scheme NDC
主題 470
内容記述
内容記述 未精製鰯油を唯一の炭素源としてスクリーニングされた真菌類の中で、FO347-2株は最もリパーゼ生産性が高い株であった。本株は、同定の結果、Geotrichum sp. と推定された。また、菌体外に複数のリパーゼを分泌していたので、これらのリパーゼを精製し、酵素化学的性質を検討した。培養液の遠心上清をアセトン沈澱した後、DEAE-Toyepearl 650MとButyl-Toyopearl 650Mでカラムクロマトグラフイーを行った。その結果、前者のカラムでLipase I、IIの2つの活性画分を得、Iは更に後者のカラムでLipase A、 Bの2つの活性画分に分かれた。AとBは SDS-PAGE でそれぞれ単一なバンドであり、分子量マーカーより推定された分子量はA、Bそれぞれ、62kD, 58kDであった。また、AとBの反応至適pHは、ともに8.5であった。位置特異性(PSI)を調べた結果、Aは+47.0、Bは-25.7であり、精製鰯油を基質として脂肪酸特異性を調べた結果、AはC16:1、BはC18:1に最も高い特異性を示した。
言語 ja
内容記述
内容記述 A fungus, FO347-2, produced the largest amount of lipase among the microorganisms that were isolated as microorganisms capable of assimilating sardine oil as a sole carbon source; it was identified as Geotrichum sp. As FO347-2 secreted several extracellular lipases, they were purified to examine their enzymatic properties. They were purified from the culture supernatant by ammonium sulfate fractionation, ion exchange chromatography, and hydrophobic interaction chromatography. Two peaks of lipase activity were separated as Lipase I and II by ion exchange chromatography. Further, Lipases A and B were obtained from the Lipase I fraction by hydrophobic interaction chromatography. Lipases A and B were homogeneous in SDS-PAGE and their molecular weights were 62 and 58kD, respectively. The optimum pHs of Lipases A and B were both 8.5. The positional specificity was expressed as PSI. The PSI values of Lipases A and B were +47.0 and -25.7, respectively. When the concentration rate of each fatty acid hydrolyzed by Lipases A or B in sardine oil was measured, Lipases A and B hydrolyzed the ester bonds of C16:1 and C18:1 with the highest velocity, respectively.
言語 en
出版者
出版者 広島大学生物生産学部
出版者
出版者 農林水産研究情報センター
言語
言語 jpn
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
ID登録
ID登録 10.15027/24666
ID登録タイプ JaLC
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 1341-691X
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN10409040
開始ページ
開始ページ 119
書誌情報 生物生産学研究
Journal of the Faculty of Applied Biological Science, Hiroshima University

巻 32, 号 2, p. 119-125, 発行日 1993-12
旧ID 24666
戻る
0
views
See details
Views

Versions

Ver.1 2025-03-01 01:51:09.698600
Show All versions

Share

Mendeley Twitter Facebook Print Addthis

Cite as

エクスポート

OAI-PMH
  • OAI-PMH JPCOAR 2.0
  • OAI-PMH JPCOAR 1.0
  • OAI-PMH DublinCore
  • OAI-PMH DDI
Other Formats
  • JSON
  • BIBTEX

Confirm


Powered by WEKO3


Powered by WEKO3