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  1. 学術雑誌論文等

Identification of a Novel Vanadium-binding Protein by EST Analysis on the Most Vanadium-rich Ascidian, Ascidia gemmata

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2007658
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2007658
3a609e44-7006-4202-a118-b1bbd3720dbe
名前 / ファイル ライセンス アクション
MarineBiotech_14_143.pdf MarineBiotech_14_143.pdf (927.5 KB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Identification of a Novel Vanadium-binding Protein by EST Analysis on the Most Vanadium-rich Ascidian, Ascidia gemmata
言語 en
作成者 Samino, Setijono

× Samino, Setijono

en Samino, Setijono

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Michibata, Hitoshi

× Michibata, Hitoshi

en Michibata, Hitoshi

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Ueki, Tatsuya

× Ueki, Tatsuya

en Ueki, Tatsuya

Search repository
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 Copyright (c) Springer Science+Business Media, LLC 2011
権利情報
権利情報 The final publication is available at Springer via http://dx.doi.org/10.1007/s10126-011-9396-1.
主題
主題Scheme Other
主題 vanadium
主題
主題Scheme Other
主題 vanabin
主題
主題Scheme Other
主題 metal accumulation
主題
主題Scheme Other
主題 ascidian
主題
主題Scheme NDC
主題 460
内容記述
内容記述 Ascidians are known to accumulate extremely high levels of vanadium in their blood cells (up to 350 mM). The branchial sac and the intestine are thought to be the first tissues to contact the outer environment and absorb vanadium ions. The concentration of vanadium in the branchial sac and the intestine of the most vanadium-rich ascidian A. gemmata were determined to be 32.4 mM and 11.9 mM, respectively. Using an expressed sequence tag (EST) analysis of a cDNA library from the intestine of A. gemmata, we determined 960 ESTs and found 55 clones of metal-related gene orthologs, 6 redox-related orthologs, and 18 membrane transporter orthologs. Among them, 2 genes, exhibited significant similarity to the vanadium-binding proteins of other vanadium-rich ascidian species, were designated AgVanabin1 and AgVanabin2. Immobilized metal ion affinity chromatography revealed that recombinant AgVanabin1 bound to metal ions with an increasing affinity for Cu(II) > Zn(II) > Co(II), and AgVanabin2 bound to metal ions with an increasing affinity for Cu(II) > Fe(III) > V(IV). To examine the use of AgVanabins for a metal absorption system, we constructed Escherichia coli strains that expressed AgVanabin1 or AgVanabin2 fused to maltose binding protein and secreted into the periplasmic space. We found that the strain expressing AgVanabin2 accumulated about 13.5 times more Cu(II) ions than the control TB1 strain. Significant accumulation of vanadium was also observed in the AgVanabin2-expressing strain as seen by a 1.5-fold increase.
言語 en
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 Financial support was provided in part by Grants-in-Aid from the Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology, Japan (#20570070 and #21570077).
出版者
出版者 Springer-Verlag
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版タイプ
出版タイプ AO
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1007/s10126-011-9396-1
関連情報
関連タイプ isVersionOf
識別子タイプ DOI
関連識別子 http://doi.org/10.1007/s10126-011-9396-1
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 1436-2228
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA11357643
開始ページ
開始ページ 143
書誌情報 Mar Biotechnol
Mar Biotechnol

巻 14, 号 2, p. 143-154, 発行日 2012-04
旧ID 39962
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Ver.1 2025-02-21 03:59:03.786396
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