ログイン
言語:

WEKO3

  • トップ
  • ランキング
To
lat lon distance
To

Field does not validate



インデックスリンク

インデックスツリー

メールアドレスを入力してください。

WEKO

One fine body…

WEKO

One fine body…

アイテム

  1. 学術雑誌論文等

Selective metal binding by Vanabin2 from the vanadium-rich ascidian, Ascidia sydneiensis samea

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2006395
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2006395
f1c355cd-7f27-4c28-946e-efd3883340e1
名前 / ファイル ライセンス アクション
BBA_1760_1960.pdf BBA_1760_1960.pdf (507.3 KB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Selective metal binding by Vanabin2 from the vanadium-rich ascidian, Ascidia sydneiensis samea
言語 en
作成者 Kawakami, Norifumi

× Kawakami, Norifumi

en Kawakami, Norifumi

Search repository
Ueki, Tatsuya

× Ueki, Tatsuya

en Ueki, Tatsuya

Search repository
Matsuo, Koichi

× Matsuo, Koichi

en Matsuo, Koichi

Search repository
Gekko, Kunihiko

× Gekko, Kunihiko

en Gekko, Kunihiko

Search repository
Michibata, Hitoshi

× Michibata, Hitoshi

en Michibata, Hitoshi

Search repository
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 Copyright (c) 2006 Elsevier B.V.
主題
主題Scheme Other
主題 Ascidian
主題
主題Scheme Other
主題 Copper
主題
主題Scheme Other
主題 Metal selectivity
主題
主題Scheme Other
主題 Metal-binding protein
主題
主題Scheme Other
主題 Vanadium
主題
主題Scheme NDC
主題 420
内容記述
内容記述 Vanadium-binding proteins, or Vanabins, have recently been isolated from the vanadium-rich ascidian, Ascidia sydneiensis samea. Recent reports indicate that Vanabin2 binds twenty V(IV) ions at pH 7.5, and that it has a novel bow-shaped conformation. However, the role of Vanabin2 in vanadium accumulation by the ascidian has not yet been determined. In the present study, the effects of acidic pH on selective metal binding to Vanabin2 and on the secondary structure of Vanabin2 were examined. Vanabin2 selectively bound to V(IV), Fe(III), and Cu(II) ions under acidic conditions. In contrast, Co(II), Ni(II), and Zn(II) ions were bound at pH 6.5 but not at pH 4.5. Changes in pH had no detectable effect on the secondary structure of Vanabin2 under acidic conditions, as determined by circular dichroism spectroscopy, and little variation in the dissociation constant for V(IV) ions was observed in the pH range 4.5-7.5, suggesting that the binding state of the ligands is not affected by acidification. Taken together, these results suggest that the reason for metal ion dissociation upon acidification is attributable not to a change in secondary structure but, rather, that it is caused by protonation of the amino acid ligands that complex with V(IV) ions.
言語 en
出版者
出版者 Elsevier B.V.
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版タイプ
出版タイプ AO
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1016/j.bbagen.2006.03.013
関連情報
関連タイプ isVersionOf
識別子タイプ DOI
関連識別子 http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2006.03.013
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0304-4165
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA00564679
開始ページ
開始ページ 1096
書誌情報 Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects
Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects

巻 1760, 号 7, p. 1096-1101, 発行日 2006-07
旧ID 15045
戻る
0
views
See details
Views

Versions

Ver.1 2025-02-21 03:20:07.495631
Show All versions

Share

Mendeley Twitter Facebook Print Addthis

Cite as

エクスポート

OAI-PMH
  • OAI-PMH JPCOAR 2.0
  • OAI-PMH JPCOAR 1.0
  • OAI-PMH DublinCore
  • OAI-PMH DDI
Other Formats
  • JSON
  • BIBTEX

Confirm


Powered by WEKO3


Powered by WEKO3