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  1. 学術雑誌論文等

Sequence variation of Vanabin2-like vanadium-binding proteins in blood cells of the vanadium-accumulating ascidian Ascidia sydneiensis samea

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2006388
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2006388
fb4ef983-b1e8-47b8-b1d8-1b3b39198c7b
名前 / ファイル ライセンス アクション
BiochimBiophysActa-GenSubj_1780_1010.pdf BiochimBiophysActa-GenSubj_1780_1010.pdf (856.4 KB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル Sequence variation of Vanabin2-like vanadium-binding proteins in blood cells of the vanadium-accumulating ascidian Ascidia sydneiensis samea
言語 en
作成者 Ueki, Tatsuya

× Ueki, Tatsuya

en Ueki, Tatsuya

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Satake, Makoto

× Satake, Makoto

en Satake, Makoto

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Kamino, Kei

× Kamino, Kei

en Kamino, Kei

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Michibata, Hitoshi

× Michibata, Hitoshi

en Michibata, Hitoshi

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アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 Copyright (c) 2008 Elsevier B.V.
主題
主題Scheme Other
主題 vanadium
主題
主題Scheme Other
主題 ascidian
主題
主題Scheme Other
主題 metal binding protein
主題
主題Scheme Other
主題 gene expression
主題
主題Scheme NDC
主題 460
内容記述
内容記述 The blood cells of ascidians accumulate extremely high levels of the transition metal vanadium. We previously isolated four vanadium-binding proteins (Vanabins 1–4) and a homologous protein (VanabinP) from the vanadium-rich ascidian Ascidia sydneiensis samea. In the present study, we identified cDNAs encoding five different Vanabin2-related proteins in A. sydneiensis samea blood cells. It was notable that the sequences of the encoded proteins vary from that of Vanabin2 at up to 14 specific positions, while both the polypeptide length and the 18 cysteine residues were completely conserved. The most divergent protein, named 14MT, differed from Vanabin2 at all 14 positions. Using immobilized metal-ion affinity chromatography, we found that Vanabin2 and 14MT have the same metal ion selectivity, but the overall affinity of 14MT for VO2+ is higher than that of Vanabin2. Binding number for VO2+ ions was same between Vanabin2 and 14MT as assessed by gel filtration. These results suggested that sequence variations were under strict evolutionary constraints and high affinity binding sites for VO2+ are conserved among Vanabin2 variants.
言語 en
出版者
出版者 Elsevier Science BV
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版タイプ
出版タイプ AO
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1016/j.bbagen.2008.04.001
関連情報
識別子タイプ DOI
関連識別子 http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2008.04.001
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0304-4165
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA00564679
開始ページ
開始ページ 1010
書誌情報 Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects

巻 1780, 号 7-8, p. 1010-1015, 発行日 2008-07
旧ID 25974
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Ver.1 2025-02-21 03:19:54.243142
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