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  1. 広島大学博士論文
  2. 2012年度以前

結核菌培養濾液中よりのβ-Glucuronidase inhibitorの分離ならびに性状について

https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2005261
https://hiroshima.repo.nii.ac.jp/records/2005261
a9b30b89-8d41-4c30-9081-62fc8d787ea1
名前 / ファイル ライセンス アクション
diss_otsu947.pdf diss_otsu947.pdf (1.9 MB)
Item type デフォルトアイテムタイプ_(フル)(1)
公開日 2023-03-18
タイトル
タイトル 結核菌培養濾液中よりのβ-Glucuronidase inhibitorの分離ならびに性状について
言語 ja
タイトル
タイトル Isolation abd Characterization of β-Glucuronidase Inhibitor from Culture Filtrate of Mycobacterium tuberculosis H37Rv
言語 en
作成者 清谷, 克寛

× 清谷, 克寛

ja 清谷, 克寛

en Kiyotani, Kazuhiro

Search repository
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
権利情報
権利情報 Copyright(c) by Author
主題
主題Scheme NDC
主題 490
内容記述
内容記述 An inhibitory factor against β-glucuronidase activity was detected in and partially puified as a proteinaceous substance from unheated culture filtrate of M. tuberculosis H37Rv. The active principle was mostly recovered in the boundary layer between the butanol and aqueous phases after treating the supernatant culture fluid with 70(null)aturation of ammonium sulfate and 20% (v/v) n-butanol. The β-glucuronidase inhibitor was partially puified by ionexchange chromatography on DEAE-sepharose CL-6B column with approximately a 53-fold increase in the specific activity. The molecular weight was estimated to be about 2.55×10<4> by gel filtration on Sephadex G-75, and the isoelectric point about pH 2.5 by chromatofocusing with Polybufler exchanger (PBE 94). The inhibitor was stable over a relatively wide range of pH (2-10), and resistant to heating at 100℃ for 10min in boiling water, to treatment with micleases, butanol and manganese chrolide, whereas it was sensitive to trypsin. The inhibitor reduced its activity under the effect of salt solution (0.05M) such as sodium chrolide, potassium chrolide, ammonium chrolide, calcinm chrolide, magnecium sulfate, magnecium chrolide, ammonium sulfate and sodium sulfate, especially the latter five. The β-glucuronidase inhibitor acted noncompetitively against β-glucuronidase of PMNs from guinea pigs, with an optimal pH at 4.5. No inhibitory activity was observed on other lysosomal enzymes (acid phosphatase, N-Ac-β-glucosaminidase, β-galactosidase, lysozyme and cathepsin D) from guinea pigs, β- glucuronidase from Escherickia coli, domestic fowls and Helix pomatia, whereas partial inhibition was observed on β-glucronidase from human peripheral blood leukocytes and beef liver. The inhibitor reduced the β-glucurondase activity from guinea pigs immunized with M. bovis BCG in the same degree as that from non-immunized ones.
言語 en
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 広島大学医学雑誌, 29(5), 861-880, 昭56-10月(1981)
言語
言語 jpn
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_db06
資源タイプ doctoral thesis
学位授与番号
学位授与番号 乙第947号
学位名
言語 ja
学位名 博士(医学)
学位名
言語 en
学位名 Medicine
学位授与年月日
学位授与年月日 1981-12-24
学位授与機関
学位授与機関識別子Scheme kakenhi
学位授与機関識別子 15401
言語 ja
学位授与機関名 広島大学
学位授与機関
言語 en
学位授与機関名 Hiroshima University
旧ID 20958
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Ver.1 2025-02-18 10:05:56.294117
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